考点酶金英杰医学小编搜集整理

1.酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变产物的具有特定三维结构的区域,称为酶的活性中心。

2.酶的活性中心有两个功能基团：结合基因和催化基因，前者的作用是识别与结合底物和辅酶，后者的作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应。

3.酶促反应的特点

(1)高度特异性(专一性)：①绝对专一性；②相对专一性。

(2)极高的催化效率。

(3)不稳定性。

(4)酶的活性与酶量具有可调节性。

4.当酶处于某一pH时,其活性最大,此pH称为酶的最适pH。

5.最适pH不是酶的特征性常数。

6.大多数酶的最适pH近中性,少数例外,如胃蛋白酶的最适pH为1.8,肝精氨酸酶的最适pH为9.8。

7.抑制剂与酶结合作用的分类

—不可逆性抑制作用竞争性抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用作用机制抑制剂与酶活性中心上的必需基团以共价键结合，使酶失活抑制剂与酶的底物相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合成中间产物抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物结合，底物和抑制剂无竞争关系抑制剂与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降抑制剂去除

方法不能去除可透析、超滤去除可透析、超滤去除可透析、超滤去除表观Km反应终止增大不变减小最大速度Vmax反应终止不变降低降低8.酶原激活的生理意义：酶原的存在形式对机体来说是一种保护作用。例如胰腺分泌的胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原,需在肠道内经激活才能催化蛋白质水解,这样也保护了胰腺不受酶的破坏。